Enzymatisch vernetzte Milchproteine: Reaktionsorte und funktionelle Konsequenzen

Enzymatisch vernetzte Milchproteine: Reaktionsorte und funktionelle Konsequenzen

In der Lebensmittelindustrie steht die Entwicklung neuer innovativer Produkte im Vordergrund. Insbesondere die Modifizierung von Proteinen durch den Einsatz des Enzyms mikrobielle Transglutaminase (mTG) bietet hier neue Ansatzpunkte. Das Enzym verknüpft die γ-Carboxamidgruppe proteingebundenen Gluta...

Full description

Bibliographic Details
Main Author: Partschefeld, Claudia
Other Authors: Technische Universität Dresden, Fakultät Mathematik und Naturwissenschaften
Format: Doctoral Thesis
Language:deu
Published: Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden 2012
Subjects:
mikrobielle Transglutaminase
Caseinmicelle
Stabilität
intramicellare Quervernetzung
β-Casein
β-Lactoglobulin
Reaktionsorte
Spezifität
Glutamin
Lysin
Micellmodell
microbial transglutaminase
casein micelle
stability
intramicellar crosslink
β-casein
β-lactoglobulin
reaction sites
specifity
glutamine
lysine
micelle model
ddc:540
ddc:543
rvk:VK 8567
rvk:WD 5060
Online Access:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-84064
http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-84064
http://www.qucosa.de/fileadmin/data/qucosa/documents/8406/Dissertation_ClaudiaPartschefeld2012.pdf

Internet

http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-84064
http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-84064
http://www.qucosa.de/fileadmin/data/qucosa/documents/8406/Dissertation_ClaudiaPartschefeld2012.pdf

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