Mécanisme moléculaire d'activation du récepteur AT[indice]1 de l'angiotensine II

Mécanisme moléculaire d'activation du récepteur AT[indice]1 de l'angiotensine II

La position 111 du 3e domaine transmembranaire du récepteur WT-hAT<sub>1</sub> de l'angiotensine II (AngII) est impliquée dans le mécanisme moléculaire réglant son activation. Les récepteurs N111A-hAT<sub>1</sub> et N111G-hAT<sub>1</sub>, produits par mutagen...

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Main Author: Auger-Messier, Mannix
Other Authors: Escher, Emanuel
Language:French
Published: Université de Sherbrooke 2001
Online Access:http://savoirs.usherbrooke.ca/handle/11143/3244
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spelling ndltd-usherbrooke.ca-oai-savoirs.usherbrooke.ca-11143-32442016-04-07T05:23:28Z Mécanisme moléculaire d'activation du récepteur AT[indice]1 de l'angiotensine II Auger-Messier, Mannix Escher, Emanuel Guillemette, Gaétan La position 111 du 3e domaine transmembranaire du récepteur WT-hAT<sub>1</sub> de l'angiotensine II (AngII) est impliquée dans le mécanisme moléculaire réglant son activation. Les récepteurs N111A-hAT<sub>1</sub> et N111G-hAT<sub>1</sub>, produits par mutagenèse dirigée et exprimés dans les cellules COS-7, ont montré une activité constitutive qui s'est traduite par une production non stimulée d'inositol phosphates (IPs) s'élevant significativement au-dessus du niveau basal. Leur production maximale d'IPs obtenue lors d'une stimulation avec 100 nM d'AngII a été équivalente à celle du récepteur WT-hAT<sub>1</sub>. Nos observations montrent l'importance du résidu 111 dans le mécanisme moléculaire d'activation du récepteur hAT<sub>1</sub> puisque les modifications stériques apportées à cette position provoquent des changements conformationnels subtils influençant son efficacité de couplage à la protéine G<sub>q'11</sub> et/ou sa capacité à adopter une conformation active, résultant ainsi au large spectre de fonctionnalité observé."--Résumé abrégé par UMI 2001 Mémoire 0612742938 http://savoirs.usherbrooke.ca/handle/11143/3244 fre © Mannix Auger-Messier Université de Sherbrooke
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