Shedding membranaire : un mode de sécrétion au niveau du foie, du rein et du pancréas

• Main Author: Battistini, Bruno
• Other Authors: Beaudoin, Adrien R.
• Language: French
• Published: Université de Sherbrooke 1989
• Online Access: http://hdl.handle.net/11143/12041

Cette recherche fut entreprise et complétée dans le but de définir et d'approfondir le phénomène d'exfoliation membranaire dans quelques types d'épithélia, mieux connu sous l'expression de "shedding" membranaire. Des travaux récents ont démontré l'existence de structures vésiculaires dans le jus pancréatique du rat et du porc. On a mis aussi en évidence des structures ou arrangements lipoprotéiques semblables au sein des liquides prostatique et oviductal chez l'humain et le poulet respectivement. Au cours de ce travail, nous avons analysé plus spécifiquement le jus pancréatique, la bile et l'urine, trois fluides physiologiques. Pour évaluer la sécrétion de membranes, nous avons mesuré deux marqueurs enzymatiques membranaires: la gamma-glutamyltranspeptidase (GGT), la phosphatase alcaline (AlP) ainsi que la phosphatase acide (AcP). Nous retrouvons ces trois enzymes dans les trois fluides. Dans la bile, l'urine et le jus pancréatique, seul la gamma-glutamyl-transpeptidase, une glycoprotéine transmembranaire, s'associe à un complexe de haut poids moléculaire insoluble et sédimentable. Les mêmes études par ultracentrifugation, colonne de filtration et gels d'acrylamide révèlent la présence de protéines sédimentables. Les deux autres phosphatases, alcaline et acide, aussi présentes dans les jus, apparaissent solubles dans la bile et le jus pancréatique. L'AlP membranaire est cependant précipitée dans l'urine. La présence d'AcP dans le jus pancréatique laisse aussi entrevoir la possibilité de démontrer la présence d'une voie constitutive, originant du Golgi, parallèle à la voie régulée au sein des cellules acineuses. Comme la GGT était mesurée pour la seconde fois uniquement dans le jus pancréatique chez le rat, nous avons étudié son comportement sécrétoire. Nos résultats démontrent qu'en plus d'être associée à des fragments membranaires, l'activité enzymatique de cette protéine de la membrane de grains de zymogène augmente considérablement lors d'une stimulation à la caeruléine. En condition non-stimulée, la sortie de la gamma-glutamyltranspeptidase n'est cependant pas reliée à celle des protéines. Cette cinétique de sortie particulière ne suit donc en rien celle de la GP-2, la sialoglycoprotéine majeure de la membrane de grains de zymogène, elle-même associée aux sécrétions microvésiculaires du pancréas exocrine. En définitive, les membranes plasmiques de trois organes, soit le foie (hépatocytes et canalicules), le rein (tubule contourné proximal) et le pancréas (cellule acineuse) présentent un relâchement spontané de fragments ou vésicules dans la lumière, auxquels on retrouve associée la GGT. Nous osons croire que ce mécanisme de sécrétion est complémentaire à ceux déjà évoqués dans la littérature et que conséquemment, il existe des voies parallèles à la voie régulée définissant la synthèse et le transport des protéines intracellulaires.