| Summary: | Des réactifs hétérobifonctionnels ont été utilisés dans le but d'étudier et de caractériser les sites de liaison de la PHA (phytohémagglutinine) sur des lymphocytes spléniques porcins. La PHA a été modifiée par réaction avec le succinimido-6-N-(4-azidobenzyl)aminohexanoate, le succinimido-6-mercapto-S-(4-azidothiophényl)hexanoate ou le 3-[(2-nitro-4-azidophényl)-2-aminoéthyldithio]-N-succinimidyl propionate. La lectine modifiée a été incubée avec les lymphocytes, cela suivi d'une irradiation. Les produits de photolyse ont été solubilisés et séparés par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS. Les analyses ont été effectuées de différentes façons. Les résultats ont montré que des protéines réceptrices de 29-31, 34-36, 40, 48-56, 59-65 et 74-78 kilodaltons peuvent être mises en évidence, suivant ces différentes méthodes d'analyse. De plus, la possibilité d'une phosphorylation des sites récepteurs de la PHA lors de la stimulation par la PHA a été vérifiée. Les résultats ont montré l'absence d'une phosphorylation spécifique.
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