| Summary: | Die zwei Nanomotoren der rotierenden ATP-Synthase sind über einen zentralen Rotor und einen peripheren Stiel miteinander gekoppelt. Während der katalytisch aktive F1-Teil in drei 120°-Schritten rotiert, benötigt der ionentranslozierende FO-Teil in Escherichia coli zehn Schritte für eine Rotation um 360°. Angesichts dieses Symmetriemissverhältnisses wurde eine elastische Kopplung der beiden Domänen als Voraussetzung für die katalytische Funktionalität des Enzyms angesehen. Der elastische Bereich des Rotors wurde an den Kontaktflächen der globulären Domänen der gamma- und epsilon-Untereinheit zum c10-Ring lokalisiert und mit einer Torsionsfederkonstanten von 68 pNnm bestimmt. In dieser Arbeit wurde die Torsionsfederkonstante des ab2c10-Komplexes anhand der Beobachtung von bis zu dreizehn Einzelmolekülen mit einer Torsionsfederkonstanten von 1300 pNnm bestimmt. Neben ihrer hervorragenden Eigenschaft zur Formung einer realitätsnahen und natürlichen Umgebung für Membranproteine sind die Eigenschaften von Phospholipidmembranen intrinsisch hinsichtlich ihrer chemischen und mechanischen Stabilität begrenzt. Künstliche Membranen aus ABA-Triblockcopolymer haben sich als vielversprechender, stabiler Lipidersatz erwiesen. Durch Variation der Stöchiometrie der Blöcke können die physikochemischen Eigenschaften des Triblocks verändert werden. Die ATP-Synthase aus E. coli konnte unter Erhalt der Funktionalität in Polymervesikel (Polymerosomen) eingebaut werden. Allerdings war die Aktivität nicht eindeutig der Polymerumgebung zuzuordnen, da die Enzympräparation in Gegenwart von natürlichem Lidid durchgeführt wurde. Der Einbau des Enzyms, das auf drei unterschiedliche Arten lipidfrei präpariert wurde, in Polymerosomen konnte auch unter Verwendung von drei unterschiedlichen Rekonstitutionsmethoden weder durch funktionelle Tests noch immunologisch nachgewiesen werden.
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