| Summary: | Le cadre général de cette thèse est une étude théorique par chimie quantique et dynamique moléculaire de la relation entre la structure et la fluorescence des protéines fluorescentes, en particulier, de la protéine fluorescente jaune (YFP). Dans cette protéine l'énergie de transition électronique est réduite par rapport à celle de la protéine fluorescente verte (GFP) en raison de l'empilement π entre le chromophore (la partie qui peut absorber et émetre de la lumiere visible au cœur de la protéine) et une tyrosine. Cet effet constitue la base de son utilité au laboratoire (transfert d'énergie par résonance «FRET» avec d’autres protéines). Ce travail comporte deux parties. D’une part, nous avons cherché à déterminer si un champ de force classique (ff99 de la suite AMBER) permet de représenter l’effet de π -stacking sur la dynamique à l’état excité. Pour cela nous avons effectué une série de calculs CASPT2 sur une grille de points. La conclusion est que la différence entre les surfaces d’énergie d’interaction résultant du champ de force et des calculs de chimie quantique CASPT2 ne semblent pas déterminante pour les propriétés de fluorescences.D’autre part, nous avons utilisé un modèle développé dans le groupe ThéoSim pour décrire le déclin à partir d’une série de dynamique (300ns) utilisant un champ de force classique. Cette méthode conduit à déterminer des paramètres en principe transférables d’une protéine fluorescente à une autre. Nous avons comparé la GFP et l’YFP. Cette approche ouvre la voie à une méthode rapide pour des propriétés de fluorescences pour de nouvelles protéines fluorescentes. Une prochaine étape serait d'améliorée la description du déclin radiatif utilisée dans ce modèle. === The general framework of this PhD is a theoretical study by quantum chemistry and molecular dynamics of the relationship between the structure and the fluorescence properties of fluorescent proteins, particulary, of the yellow fluorescent protein (YFP). In this protein, the electron transition energy is reduced with respect to that of the green fluorescent protein (GFP) as a result of a π stacking between the chromophore (the part that absorbs and emits visible light in the protein) and a tyrosine . This effect is the basis of the usefulness of YFP in the laboratory (resonance energy transfer "FRET" with other proteins).This study has two parts. First, we have tried to determine if a classical force field (ff99 of the AMBER suite) can represent the effect of π stacking on the dynamics in the excited state. For this goal, we performed a series of CASPT2 calculations on a grid of points. The conclusion is that the difference between the interaction energy surfaces resulting from the force field and the CASPT2 calculations does not seem decisive for the fluorescence properties. Second, we used a model developed in the ThéoSim group to extract the fluorescence decay time from a series of dynamics (300ns) using a classical force field. This method leads to the determination of parameters in principle transferable across fluorescent protein. We compared GFP and YFP. This approach opens the way to a fast method for determining fluorescence properties for new fluorescent proteins. A next step would be to improve the description of radiative decay used in this model.
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