Contributions au développement d'un champ de forces classique pour la spectroscopie vibrationnelle de bio-molécules

• Main Author: Bellencontre, Frédéric
• Other Authors: Evry-Val d'Essonne
• Language: fr
• Published: 2008
• Subjects: Polarisation induite
• Online Access: http://www.theses.fr/2008EVRY0005

Les simulations de dynamique moléculaire sont un outil pertinent pour apporter une compréhension et interprétation fines des expériences de spectroscopie vibrationnelle. Compte tenu de la taille des systèmes bio-moléculaires étudiés expérimentalement, il faut avoir recours à des simulations de dynamique moléculaire classique, c'est-à-dire qui reposent sur des champs de forces classiques. Cette thèse s'inscrit dans le cadre du développement d'un champ de forces classique, spécifiquement dédié aux calculs de spectroscopie infrarouge de bio-molécules. Nous y développons la partie électrostatique de ce champ de forces. La force et l'originalité de ce travail résident d'une part, sur un ajustement des paramètres à partir de dynamiques moléculaires ab initio de type Car-Parrinello, et d'autre part, sur l'utilisation d'un modèle électrostatique de charges variant avec les coordonnées internes moléculaires. Notre méthode est appliquée avec succès sur des polypeptides d'Alanine. Elle permet de reproduire les spectres de référence dans la zone 1000-2000 cm-1 qui correspond aux modes Amide I, II et III, qui sont spécifiquement employés pour caractériser les structures des peptides et protéines. Nous nous limitons à cette zone spectrale dans ce travail. === Molecular dynamics simulations is the proper tool giving a precise interpretation and comprehension of vibrational spectroscopy experiments. As our interests lie in the vibrational spectroscopy of biomolecules, classical molecular dynamics simulations should be performed, thus relying on empirical classical force fields. This thesis is thus dedicated to the development of a biomolecular classical force field specifically to be used in the context of vibrational infrared spectroscopy. To that end, we have developed an electrostatic model, in which the parameters are fitted from ab initio Car-Parrinello molecular dynamics simulations, which is the strength of the present developments. We have more specifically developed an electrostatic fluctuating charge model in which the charges linearly fluctuate with the molecular internal coordinates. Our method has been applied on Alanine polypeptides, and is shown to reproduce the ab initio reference spectra in the 1000-2000 cm-1 spectral domain which is characteristic of the Amide I, II and III modes of peptides and proteins.