Efeito dos compostos fenólicos e lignina sobre a ação de β-glicosidase /

• Main Author: Zanchetta, Ariane.
• Other Authors: Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas.
• Format: Others
• Language: Portuguese; Portuguese; Texto em português; resumos em português e inglês
• Published: São José do Rio Preto, 2016
• Subjects: Microbiologia industrial.; Enzimas de fungos - Aplicações industriais.; Lignina.; Adsorção.; Celulase.; Fenóis.; Industrial microbiology
• Online Access: http://hdl.handle.net/11449/138292

Orientador: Eleni Gomes === Banca: Cristiane Sanchez Farinas === Banca: George Jackson Moraes Rocha === Banca: Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez === Banca: João Cláudio Thoméo === Resumo: A adsorção não-produtiva das celulases e β-glicosidases à lignina tem sido consideradaum fator limitante da hidrólise do material lignocelulósico. Esse trabalho avaliou ainteração entre celulases e β-glicosidases dos coquetéis comerciais de Trichodermareesei (Cellic Ctec2) e Aspergillus niger (Novo 188) com preparações de ligninaisoladas por hidrólise enzimática (LDHE) e hidrólise ácida (LDHA) do bagaço de canapré-tratado hidrotermicamente. Também foi selecionada uma β-glicosidase tolerante àinibição pela glicose a partir da coleção de fungos de trabalho do Laboratório deBioquímica e Microbiologia Ibilce/Unesp e o efeito da LDHE e dos compostosfenólicos derivados do pré-tratamento hidrotérmico sobre a mesma foram avaliados. ALDHA apresentou maior capacidade de adsorção das enzimas do que LDHE. A 45°Ctodas as enzimas de T. reesei se ligaram a LDHE e a LDHA. As atividades residuais deendoglucanase, β-glicosidase e exoglucanase no sobrenante após a incubação com aLDHE foi de 28, 45 e 63%. Exoglucanase e β-glicosidase foram completamenteadsorvidas a LDHA enquanto que a endoglucanase manteve 14% da atividade. A β-glicosidase de A.niger foi menos afetada mantendo 94 e 48% da atividade na presençade LDHE e LDHA. A β-glicosidase de A. niger purificada apresentou 89 e apenas 2%de atividade no sobrenadante quando incubada com LDHE e LDHA, contra 100 e 95%de atividade da enzima presente no coquetel. A diminuição da temperatura para 30°Cprovocou a... === Abstract: Non-productive adsorption of cellulase and beta-glucosidase enzymes onto lignin isshown to be a limiting factor to enzymatic hydrolysis of lignocellulosic. This studyevaluated the interaction of cellulases and beta-glucosidase from Trichoderma reesei(Cellic Ctec2) and Aspergillus niger (Novo 188) commercial cocktail with ligninpreparations isolated from liquid hot water sugarcane bagasse by enzymatic (LDHE)and acid hydrolysis (LDHA). Furthermore, a glucose tolerant β-glucosidase wasselected from the collection of working fungi of Laboratório de Bioquímica eMicrobiologia (Ibilce/Unesp), effect of LDHE and liquid hot water pretreatment-derivedphenolic compounds were evaluated. LDHA had higher adsorption capacity on enzymesthan LDHE. At 45°C T. reesei enzymes bound to both LDHE and LDHA.Endoglucanase, beta-glucosidase and exoglucanase remained activities in thesupernatant after incubation with LDHE were 28, 45 e 63%. Exoglucanase and betaglucosidasewere completely adsorbed onto LDHA while endoglucanase activityremained in the supernatant was 14%. A. niger beta-glucosidase was less adsorptionthan enzymes from T. reesei, it maintained 94 and 48% of the activity in the presence ofLDHA and LDHE. Purified beta-glucosidase from A. niger showed 89 and only 2%activity in the supernatant after incubation with LDHE LDHA, while beta-glucosidasefrom enzymatic cocktail showed 100 and 95% of the enzyme activity. The decrease oftemperature to 30°C decreased ... === Doutor