| Summary: | Orientador: Mário Sérgio Palma === Banca: Maria Anita Mendes === Banca: Valmir Fadel === Os venenos de Vespidae são importantes ferramentas para a defesa dos ninhos. Acidentes com ferroadas de vespas sociais são muito comuns e podem causar diversos sintomas nas vitimas. Esses venenos são ricos em peptídeos policatiônicos, geralmente envolvidos em processos inflamatórios. Os peptídeos mais abundantes encontrados nos venenos das vespas são os peptídeos quimiotáticos e mastoparanos, porém dentre os diversos componentes encontrados no veneno da vespa social A. p. pallipes ainda existem algumas toxinas pouco caracterizadas farmacologicamente. Entre elas encontrou-se os peptídeos Protonectina e Protonectina (1-6) com massas moleculares de 1209 Da (I-L-G-T-I-L-G-L-L-K-G-L-NH2) e 628 Da (I-L-G-T-I-L-NH2), respectivamente. Ao nível molecular, esses peptídeos interagem entre si, resultando na potenciação das atividades funcionais da Protonectina. Considerando-se a importância deste tipo de interação molecular para a indução de processos inflamatórios, os objetivos deste estudo foram: caracterizar a estrutura secundária desses peptídeos individualmente e também a estrutura supramolecular resultante de suas interações, observando os efeitos da mesma sobre as ações de degranulação de mastócitos, quimiotaxia e hemólise. Ambos os peptídeos foram sintetizados manualmente em fase sólida por química Fmoc. A Protonectina é um peptídeo anfifílico, enquanto que a Protonectina (1-6) é muito pequena para assumir estrutura secundária anfifílica. Análises de Dicroísmo Circular, revelaram que na presença de TFE, a Protonectina e Protonectina (1-6) tendem a apresentar estrutura secundária constituída de 36.7% e 17.6% na forma de hélicea, respectivamente. Entretanto, a mistura de ambos peptídeos na proporção de 1:1 resultou em uma estrutura supramolecular que apresentou 48.3% de hélice-a sugerindo, assim, uma possível interação entre esses dois peptídeos... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) === The venoms of Vespidae are important tools for nest defense. Social wasp stinging accidents are very common and can cause diverse symptoms to the victims. These venoms are rich in policationic peptides, generally involved in inflamatory proccesses. The most abundant peptides found in wasp venoms are the mastoparans and chemotactic peptides. However, among the diverse peptidic components found in the venom of A. p. pallipes there are some toxins still not well characterized. Among them were found the Protonectin (MW 1209 Da; I-L-G-T-I-L-G-L-L-K-G-L-NH2) and Protonectin(1-6) ( MW 628 Da; IL- G-T-I-L-NH2) peptides. These peptídes interact to each other at molecular level potentiating the activities of Protonectin. Considering the importance of this interaction, the objectives of this study were: to characterize the secondary structure of these peptides individually and also the supramolecular structure resulting from their interaction, observing the biological effects of this supramolecular structure on mast cell degranulation, hemolysis and chemotaxis. Both peptides were manually synthesized by using manual solid phase Fmoc Chemistry. The Protonectin is probably an amphiphilic peptide, while Protonnectin (1-6) is too small to assume this conformation. Circular Dichroism analysis, in presence of TFE, revealed that Protonectin and Protonectin (1-6) tend to form 36.7% and 17.6% of a-helix, respectively. However, the mixture of both peptides at the proportion 1:1 resulted in a supramolecular structure presenting 48.3% of a-helix, suggesting an interaction betwen the peptides mentioned above. The results and conclusions obtained in this study were: (1) the Protonectin presented hemolytic activity; caused mast cell degranulating, LDH release from mast cells and presented high chemotactic activity (characteristic of G-protein interaction); (2) the Protonectin (1-6) only presented chemotactic activity ...(Complete abstract click electronic access below) === Mestre
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