Impact des traitements thermiques sur la structure des protéines de lentilles et leur digestibilité

• Main Author: Pana, Massama Esso
• Other Authors: Boye, Joyce I.
• Format: Dissertation
• Language: French
• Published: Université Laval 2012
• Subjects: S 405 UL 2012; Cuisine (Lentilles); Protéines > Dénaturation; Digestion
• Online Access: http://hdl.handle.net/20.500.11794/23936

Les lentilles produites au Canada sont peu transformées et peu valorisées, bien qu’elles constituent une importante source de protéines dont les effets santé sont de plus en plus reconnus. Certains bénéfices potentiels ayant été répertoriés incluent la séquestration des acides biliaires, l'inhibition de l'enzyme convertissant l'angiotensine-1, l'abaissement du cholestérol, l'équilibre de la glycémie, et des effets préventifs contre la maladie artérielle périphérique, le diabète et le cancer. Cependant, leur faible digestibilité et biodisponibilité liées aux facteurs antinutritionnels limitent l’utilisation des lentilles. Ce projet vise à étudier l’impact du traitement à la chaleur sur la structure et la digestibilité des protéines de lentilles. Dans un premier temps, l’impact des traitements thermiques sur la dénaturation et la gélification des protéines de lentilles a été étudié en faisant varier les conditions du milieu, notamment le pH et la force ionique. Le mécanisme de formation des gels a été étudié par calorimétrie DSC, FTIR et par rhéologie à petites déformations à différents pH 3, 7 et 9 en absence et en présence de CaCl2. Les résultats de DSC ont montré qu’aux pH 3, 7 et 9, il n’y a pas de différence significative (0,05) de la température de dénaturation (Td) enregistrée. Par contre Td augmente en présence de CaCl2 mais reste significative (p ˂ 0,05) à 50 mM de CaCl2. Avec le FTIR, nos résultats ont montré une intensité plus importante des bandes d’agrégation dans les conditions en présence de CaCl2. Cependant, la rhéologie dynamique à petite déformation a montré qu’à pH 9 en présence et en absence de CaCl2, le module d’élasticité (G’) reste plus élevé que les autres pH dans les mêmes conditions. Dans un deuxième temps, l’impact du traitement à la chaleur sur la digestibilité des protéines de lentilles a été étudié in vitro. La sensibilité aux enzymes digestives des protéines natives et dénaturées à la chaleur a été étudiée et comparée à celle des protéines gélifiées. Les résultats de la deuxième partie ont montré que les protéines dénaturées avaient une sensibilité plus élevée à l’hydrolyse par les enzymes protéolytiques que les protéines natives. Les protéines gélifiées à pH 9 ont générées des peptides avec un poids moléculaires environ 3 kDa et moins, plus petits par rapport aux gels à pH 3 et 7. De même, la présence de CaCl2 (50 mM) dans les différentes conditions de pH n’a pas ii modifié la sensibilité à la dégradation des gels formés. Bien que le CaCl2 favorise l’agrégation des protéines de lentilles, la chaleur semble nécessaire à l’exposition des sites d’attaques des enzymes protéolytiques, comparé à l’hydrolyse protéique des échantillons sans traitement thermique. === Most lentils produced in Canada are not processed and valorized, although they constitute an important source of proteins, the health benefits of which are now well recognized. These health benefits include the sequestration of bile acids, inhibition of angiotensin-converting-enzyme-1, lowering of cholesterol, maintaining blood sugar levels, and preventive effects against peripheral arterial disease, diabetes and cancer. However, the low digestibility and bioavailability deriving from anti-nutritional factors limit the use of lentils. This project aims to study the impact of heat treatment on the structure and digestibility of lentils’ proteins. Initially, the impact of heat treatment on the denaturation and gelation of the proteins of lentils was studied by varying environmental conditions such as the pH and ionic strength. The mechanism of formation of gels was studied by DSC, FTIR and small deformation rheology at pH 3, 7 and 9, in absence and presence of CaCl2. The results obtained from DSC indicate that at pH 3, 7 and 9, there is no significant difference (p ˂ 0.05) between the denaturation temperatures (Td). However, the Td increases in the presence of CaCl2 and is significantly higher (p ˂ 0.05) when the concentration of CaCl2 reaches 50 mM. Furthermore, FTIR results show a higher intensity of the aggregation bands in the presence of CaCl2. On the other hand, small deformation rheology indicates that at pH 9, in the presence or absence of CaCl2, the elastic modulus (G’) is the highest. The impact of heat treatment on the digestibility of lentils’ proteins was then studied in vitro. The effects of digestive enzymes on native, heat denatured and gelled proteins were evaluated. The data indicate that the denatured proteins are more sensitive to proteolytic hydrolysis than the native proteins. At pH 9, the gelled proteins generate peptides with a molecular weight around 3 kDa or less, which are much smaller compared to that obtained at pH 3 and pH 7. Similarly, the presence of CaCl2 (50 mM) in different pH conditions does not affect the degradation of the gels. Although CaCl2 promotes the aggregation of lentil proteins, heat treatment is necessary to reveal the target sites of proteolytic enzymes.