Les protéines fascicline-like arabinogalactanes chez le blé (Triticum aestivum) et le riz (Oryza sativa) : identification et analyses bio-informatiques

• Main Author: Abouzouhair, Jaouad
• Format: Others
• Published: 2008
• Subjects: Arabinogalactane; Riz; Blé; Interaction moléculaire
• Online Access: http://www.archipel.uqam.ca/1681/1/M10619.pdf

Chez les plantes, les protéines arabinogalactanes possèdent le domaine d'adhésion fasciclin-like. Les protéines Fasciclin-Like Arabinogalactan (FLAs) sont localisées au niveau de la paroi cellulaire, la membrane plasmique et dans l'espace inter membranaire. Chez les animaux, les protéines FLAs sont impliquées dans l'adhésion et la communication cellulaires. Elles sont connues chez les plantes pour leurs fonctions dans le développement, la reproduction et la mort cellulaire programmée. Cependant, les bases moléculaires de ces interactions sont encore inconnues, et aucun domaine fasciclin-like n'a été caractérisé chez les céréales. Afin d'isoler les gènes de la famille des FLAs chez le blé (Triticum aestivum) et le riz (Orysa sativa), on s'est basé sur les motifs FLAs conservés d'Arabidopsis thaliana. En utilisant des outils bioinformatiques, tous les ESTs ayant les motifs FLAs conservés ont été collectés, et des séquences consensus (contigs) ont été reconstituées. Cette étude a permis la caractérisation de 34 protéines FLAs chez le blé et 24 chez le riz. Soixante dix pour cent des protéines FLAs chez le blé et le riz sont prédits être liées à la membrane plasmique via la molécule ancre glycosylphosphatidylinositol (GPI). L'étude du profil d'expression par l'analyse de Northern a montré que les gènes FLAs chez le blé sont exprimés dans toute la plante et principalement au niveau de la racine et de la graine. Plusieurs gènes FLAs chez le blé sont sous-exprimés sous l'effet des stress abiotiques alors que les TaFLA9 et 12 sont induits par le froid au niveau de la racine. Le domaine fasciclin-like des plantes est prédit d'avoir une homologie 3-D avec le domaine Fas1 de la molécule d'adhésion cellulaire neurale Fascilin1 chez l'insecte avec une estimation de 70% de précision. L'analyse structurale des FLAs montre une concentration des charges négatives au niveau des régions β1-α3-α4-β2, alors que les charges positives sont positionnées derrière les plis. Cette forte distribution de charge peut permettre des interactions protéine-protéine via des forces électrostatiques similaires chez d'autres molécules d'adhésion. L'identification des protéines FLAs chez le blé et leurs caractérisations moléculaires permettraient d'attribuer à ces protéines des fonctions possibles dans la croissance, le développement de la plante et dans la réponse au stress. ______________________________________________________________________________ MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : Protéines Arabinogalactane, Domaine Fasciclin, Like, Glycosylphosphatidyl, inositol, Bioinformatiques, Blé, Riz.