Biophysical studies of milk protein interactions in relation to storage defects in high protein beverages

• Main Author: Grygorczyk, Alexandra
• Other Authors: Ashraf A Ismail (Internal/Supervisor)
• Format: Others
• Language: en
• Published: McGill University 2009
• Subjects: Agriculture - Food Science and Technology
• Online Access: http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=66897

Much like Ultra High Temperature (UHT) processed milk, UHT processed high protein beverages suffer from storage defects including gelation and sedimentation. Although these beverages are made with milk proteins, the food system is very different and much more complex from that of milk. Thus, one cannot assume that the mechanism of development of storage defects is the same as in milk. As such, the goal of this project was to investigate the factors affecting storage stability of high protein beverages. As a first step, a method was developed to facilitate the study of milk protein solutions by Attenuated Total Reflectance-Fourier Transform Infrared (ATR-FTIR) Spectroscopy. Scanning the proteins in solution followed by subtraction of the contribution to the absorbance by water provided the most reliable and repeatable results. Next, the suitability of the data for various forms of spectral enhancement was assessed. Finally the method was applied in a series of experiments in order to determine if the data could provide numerical information. Thermodynamic data for heating of β-lactoglobulin was obtained using three methods: transmission-FTIR spectroscopy in D2O, ATR-FTIR spectroscopy in D2O and in H2O. All techniques provided equivalent results, indicating that analyzing proteins in water by ATR-FTIR spectroscopy can be used to provide quantitative information. A number of different protein products (α-lactalbumin, β-lactoglobulin, calcium caseinate, WPC, WPI, MPC, MPI) and combinations of these proteins were UHT processed and their storage stability was observed. Unfortunately, the changes were too subtle to be detected by FTIR spectroscopy and we had to rely more heavily on visual observations. From these observations it was determined that altering the protein combinations did not prevent sedimentation of caseinates. However, the presence of β-lactoglobulin changed the consistency of the sediment. Additionally, it was === Tout comme dans le cas du lait ultra haute température (UHT), les protéines contenues des les breuvages hyper protéinés sont affectées par le traitement à haute température. Ce type de traitement thermique mène à la formation de gel et de sédiments dans ces boissons. Bien que ces breuvages soient à base de protéines laitières, la composition chimique de ces boissons demeure très différente et beaucoup plus complexe que celle du lait. Ainsi, on peut supposer que le mécanisme de formation menant à des défauts de conservation est différent de celui du lait ultra haute température. Le but de ce projet était de se familiariser avec les facteurs affectant la stabilité de conservation des breuvages hyper protéinés.La première étape du projet consistait à développer une méthode pour étudier les solutions hyper protéinées à base de lait en utilisant la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier en réflectance totale atténuée (RTA-IRTF). Il a été déterminé que le balayage des protéines en solution suivi d'une soustraction du spectre de l'eau était la méthode la plus fiable et la plus reproductible. Une fois l'acquisition des données brutes complétée, celles-ci étaient transformées par amélioration spectrale et évaluées pour déterminer si elles pouvaient être utilisées de manière quantitative. Les données thermodynamiques sur le chauffage de la β-lactoglobuline ont été obtenus en utilisant trois méthodes: IRTF à transmission dans D2O, RTA-IRTF dans D2O et dans H2O. Ces trois méthodes ont produit des résultats équivalents indiquant que de l'information quantitative pouvait être obtenue lors de l'analyse des protéines en solution aqueuse en utilisant la spectroscopie RTA-IRTF. Un traitement UHT a été appliqué sur différentes permutations de protéines et nous avons essayé de suivre le vieillissement des protéines avec la méthode développée. Malheureusement