Egg protein interactions with phenolic compounds: effect on protein properties

• Main Author: Hassan, Mohamed S A
• Other Authors: Inteaz Alli (Internal/Supervisor)
• Format: Others
• Language: en
• Published: McGill University 2013
• Subjects: Agriculture - Food Science and Technology
• Online Access: http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=117210

Interactions of egg proteins (ovalbumin, conalbumin, egg white proteins, and egg yolk proteins) with selected phenolic compounds (flavone, chrysin, quercetin, and rutin) in aqueous media were examined by electrophoresis and fluorescence spectrophotometry. SDS-PAGE and native-PAGE results showed variable changes on the electrophoretic behaviour of egg white proteins in the presence of quercetin, while conalbumin-phenolic reaction products showed interactions under non-reducing conditions only. Fluorescence quenching technique was used to investigate the nature of egg protein-phenolic interactions and to estimate the effect of glycosylation and hydroxylation of phenolic compounds on the affinity to egg proteins. Stern-Volmer data revealed that the mechanism of egg protein-phenolic interactions is the static quenching and suggest that the diffusion does not play a role in fluorescence quenching in egg protein-phenolic interactions; the binding data analysis suggests that glycosylation and hydroxylation of phenolic compounds lower the affinity to egg proteins. Fluorescence quenching results showed that fluorescence intensity of egg proteins decreased with increasing concentration of phenolics. Enzymatic hydrolysis of egg protein-phenolic products assessed by using trypsin-chymotrypsin mixture and bacterial protease revealed that in vitro egg protein digestion was adversely affected by the interaction of phenolics. Proteins extracted from muffin mixture with added phenolics were investigated by electrophoresis techniques and enzymatic hydrolysis. SDS-PAGE results showed changes in electrophoretic patterns of ovalbumin. In vitro enzymatic hydrolysis of proteins extracted from the muffin was adversely affected by the addition of phenolics. === Les interactions de protéines d'œuf (ovalbumine, conalbumine, protéines de blanc d'oeuf, protéines de jaune) avec des composés phénoliques sélectionnés (flavone, chrysine, quercétine et rutine) dans des milieux aqueux ont été examinées par électrophorèse et spectrofluorométrie. Les résultats de native-PAGE et SDS-PAGE ont montré des changements variables sur le comportement électrophorétique des protéines du blanc d'œuf en présence de la quercétine, tandis que les produits de réaction entre conalbumine et phénoliques ont montré des interactions dans des conditions non réductrices seulement. La technique extinction (quenching) de la fluorescence a été utilisé pour étudier la nature des interactions protéines d'oeuf et phénoliques, et pour estimer l'effet de la glycosylation et l'hydroxylation de composés phénoliques sur l'affinité à la protéine d'oeuf. Les données de Stern-Volmer ont révélé en utilisant un quencher « desactivateur » que le mécanisme d'interactions entre la protéine d'œuf et les composées phénoliques est de type électrostatique et suggère que la diffusion ne joue pas un rôle dans l'extinction de la fluorescence en présence d'interactions protéines d'œuf et composés phénoliques. L'analyse des données « binding » soit des liaisons, suggère que la glycosylation et l'hydroxylation des composés phénoliques réduit l'affinité pour les protéines d'oeuf. Les résultats de l'extinction de la fluorescence ont montré que l'intensité de fluorescence des protéines de l'œuf diminue avec l'augmentation de la concentration des composés phénoliques. Les produits d'hydrolyses enzymatiques des complexes protéines d'oeuf-composés phénoliques évaluées suite à une protéolyse par un mélange trypsine-chymotrypsine et de la protéase bactérienne ont révélé que la digestion in vitro des protéines d'oeuf a été affectée négativement par l'interaction des composés phénoliques. Les protéines extraites du mélange à muffins enrichis en composés phénoliques ont été étudiés par des techniques d'électrophorèse et d'hydrolyse enzymatique. Les résultats du SDS-PAGE ont montré des changements dans le modèle électrophorétique de l'ovalbumine. L'hydrolyse enzymatique in vitro des protéines extraites du muffin a été affectée négativement par l'ajout de composés phénoliques.