| Summary: | MELO, Révila Bianca Ferreira de. Estudo comparativo do perfil proteico do fluido intersticial testicular de espécies de valor zootécnico. 2017. 63 f. Dissertação (Mestrado em Zootecnia)–Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017. === Submitted by Francisca Gomes (francisbeserra@yahoo.com.br) on 2017-09-13T18:37:20Z
No. of bitstreams: 1
2017_dis_ rbfmelo.pdf: 1100069 bytes, checksum: aaad6fa2df65b3120bad73c18b577398 (MD5) === Approved for entry into archive by Jairo Viana (jairo@ufc.br) on 2017-09-19T21:51:32Z (GMT) No. of bitstreams: 1
2017_dis_ rbfmelo.pdf: 1100069 bytes, checksum: aaad6fa2df65b3120bad73c18b577398 (MD5) === Made available in DSpace on 2017-09-19T21:51:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1
2017_dis_ rbfmelo.pdf: 1100069 bytes, checksum: aaad6fa2df65b3120bad73c18b577398 (MD5)
Previous issue date: 2017 === The testicular interstitial fluid (FIT) is located in the interstitial region of the testis, which is synthesized by Leydig cells, lymphatic and blood cells and connective tissue. FIT performs several functions, such as: transport of hormones and nutrients to the seminiferous epithelium, transport of spermatozoa and has influence on endocrine and gametogenic functions of the testis. In the constitution of FIT it is possible to find proteins synthesized by several cell types, such as Sertoli cells, Leydig cells and germ cells. The volume and concentration of certain FIT proteins are sensitive to changes in the endocrine hormones and changes in the local testicular environment, thus, the protein constitution of FIT may reflect the status of spermatogenesis. From the information above, the objective of the present work was to build the protein profile of FIT, in addition to performing a comparative analysis of the protein profile with different species that present zootechnical value (bovine, ovine, rabbit and quail). The FIT was collected by percolation and the proteins were precipitated with cold ethanol (4 ° C). Subsequently, the proteins were sepals by one-dimensional electrophoresis with a 4% mesh in the stacking gel and 10% in the running gel. Then, the protein bands obtained on the gel were analyzed through the QuantityOne® program and compared through the unpaired T-test (p <0.05) through Statview®. 263 bands were detected in the triplicate of bovines, 317 proteins in triplicate of TIF geis of sheep, 218 bands in rabbits and 217 bands in TIF of quail. It was observed that there are 9 bands in common with all species and while in the mammals adopted in the study it was observed that there are 10 bands in common, however, the statistical difference in relation to these bands. Comparing the pattern of the gels made with other studies it was observed that TIF proteins have several origins, such as: blood plasma, seminiferous tubules, seminal plasma and others, and that most TIF proteins are synthesized by the Sertoli cells. Leydig and germinating. From the construction of the protein profile, it was observed that the electrophoresis technique is effective for the detection of protein bands. However, it is necessary to identify mass spectrometry to amplify the information about TIF proteins: origin of these proteins and how they can act under the spermatogenesis. === O fluido intersticial testicular (FIT) é localizado na região intersticial do testículo, ao qual é sintetizado pelas células de Leydig, células linfáticas e sanguineas e tecido conectivo. O FIT desempenha diversas funções, como: transporte de hormônios e nutrientes para o epitélio seminífero, transporte de espermatozoides e apresenta influência em funções endócrinas e gametogênicas do testículo. Na constituição do FIT é possível encontrar proteínas sintetizadas por diversos tipos celulares, como as células de Sertoli, células de Leydig e as células germinativas. O volume e a concentração de determinadas proteínas do FIT são sensíveis a mudanças dos hormônios endócrinos e alterações do ambiente local testicular, dessa maneira, a constituição proteica do FIT pode refletir o status da espermatogênese. A partir das informações acima, o objetivo do presente trabalho foi construir o perfil proteico do FIT, além de realizar uma análise comparativa do perfil protéico com diferentes espécies que apresentam valor zootécnico (bovino, ovino, coelho e codorna). O FIT foi coletado por percolação e, as proteínas foram precipitadas com etanol frio (4°C). Posteriormente, as proteínas foram separdas por eletroforese unidimensional ao qual apresentava uma malha de 4% no gel de empilhamento e 10% no gel de corrida. Em seguida, as bandas proteicas obtidas no gel foram analisadas através do programa QuantityOne® e comparadas através do teste T não pareado (p< 0,05) através do Statview®. Foram detectadas na triplicata 263 bandas na triplicata de bovinos, 317 proteínas na triplicata de geis de TIF de ovinos, 218 bandas em coelhos e 217 bandas em TIF de codorna. Foram observados que existe 9 bandas em comum com todas as espécies e enquanto nos mamíferos adotados no estudo se observou que existe 10 bandas em comum, entretanto, a diferença estatística em relação a essas bandas. Comparando o padrão dos géis confeccionados com outros estudos notou-se que as proteínas do TIF apresentam diversas origens, como: plasma sanguíneo, túbulos seminíferos, plasma seminal e dentre outros e que grande maioria das proteínas do TIF são sintetizada pelas células de Sertoli, de Leydig e germinativas. A partir da construção do perfil protéico, foi observado que a técnica de eletroforese é eficaz para detecção das bandas protéicas. Entretanto, é necessária a identificação da espectrometria de massa para ampliar as informações sobre as proteínas do TIF: origem dessas proteínas e como elas podem atuar sob a espermtogênese.
|
|---|
