Efeito de altas pressões e temperaturas em aminoácidos

• Main Author: Puerto Medina, María Alexandra
• Other Authors: Balzaretti, Naira Maria
• Format: Others
• Language: Portuguese
• Published: 2017
• Subjects: Altas pressões; Aminoácidos; Análise termogravimétrica; Difração de raios X
• Online Access: http://hdl.handle.net/10183/169260

Este trabalho apresenta um estudo experimental sobre as modificações estruturais dos aminoácidos L-leucina (C6H13NO2), L-alanina (C3H7NO2), L-ácido aspártico (C4H7NO4) e -glicina (C2H5NO2) após o processamento em alta pressão e temperatura. Foram realizados experimentos em 2,5 e 7,7 GPa no intervalo de temperatura de 300 − 1100 ◦C durante 1 min. Para temperaturas entre 300 e 400 ◦C foi observada a formação de peptídeos para ambas as pressões. Para temperaturas maiores que 500 ◦C foi observada a formação de estruturas grafíticas com baixo grau de cristalinidade após a pirólise em alta pressão destes compostos. Evidências de espectroscopia Raman e infravermelho, análise elementar (CHN), microscopia eletrônica de varredura (MEV), difração de raios-X e medidas de espectroscopia de fotelétrons emitidos por raios -X (XPS) sugerem que as estruturas formadas são fortemente influenciadas pela fração de nitrogênio e oxigênio presente no aminoácido de partida === This work presents an experimental study on the structural modifications of amino acids L-leucine (C6H13NO2), L-alanine (C3H7NO2), L-aspartic acid (C4H7NO4) and -glycine (C2H5NO2) after high pressure and high temperature processing. Experiments were performed at 2.5 and 7.7 GPa in the temperature range of 300−1100 ◦C for 1 min. For temperatures between 300 and 400 ◦C, the formation of peptides for both pressures was observed. For temperatures higher than 500 ◦C the formation of graphite structures with a low degree of crystallinity were observed after pyrolysis at high pressure of these compounds. Evidences from Raman and infrared spectroscopy, elemental analysis (CHN), scanning electron microscopy (SEM), X-ray diffraction and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) suggested that the resulting structures are strongly influenced by the fraction of nitrogen and oxygen present in the starting amino acid.