Ação da proteinase de trypanosoma cruzi sobre as imunoglobulinas IgA, IgM e IgG humanas
Orientador: Paulo Maria Ferreira de Araujo === Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia === Made available in DSpace on 2018-07-15T12:19:36Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Gomes_Laurecir_M.pdf: 3268440 bytes, checksum: d4b25825e8a31c5f2d0652db7afc3823 (MD5) Pr...
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1984
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ndltd-IBICT-oai-repositorio.unicamp.br-REPOSIP-3172332019-01-21T20:16:41Z Ação da proteinase de trypanosoma cruzi sobre as imunoglobulinas IgA, IgM e IgG humanas Gomes, Laurecir, 1954- UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS Araujo, Paulo Maria Ferreira de, 1948- Imunoglobulinas Trypanosoma cruzi Imunologia Orientador: Paulo Maria Ferreira de Araujo Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia Made available in DSpace on 2018-07-15T12:19:36Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Gomes_Laurecir_M.pdf: 3268440 bytes, checksum: d4b25825e8a31c5f2d0652db7afc3823 (MD5) Previous issue date: 1984 Resumo: As imunoglobulinas humanas IgG e IgM séricas e IgA de colostro foram submetidas à ação da proteinase de padrões do extrato de epimastigotas (Araújo, 1979) foi purificada 56 vezes e contendo 1825 unidades/mg. As preparações de imunoglobulinas resultantes do tratamento enzimático em condições ótimas de pH (pH 7.0 e pH 3.1) e os controles adequados, foram analisados em eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS (SDS 1% e DTT 100 mM), imunoeletroforese simples e bidimensional frente a imunessoros específicos. A degradação da molécula de IgG foi observada na eletroforese em gel de poliacrilamida, na comparação entre a preparação controle e a tratada com a enzima, onde a banda correspondente à cadeia pesada desaparece, havendo concentração de fragmentos de baixo peso molecular em nova banda de proteínas. A imunoeletroforese com os soros anti-IgG e anti-'delta¿, comprovam o comprometimento da molécula, pois desaparece a reatividade da cadeia pesada com o soro ant-'delta¿. Com as preparações de IgA, tratadas ou não com a enzima, não foi detectada fragmentação da molécula de imunoglobulina, nem nos testes de eletroforese em gel de poliacrilamida, nem nas reações de precipitação das imunoeletroforeses. Pouca ou nenhuma ação da proteinade sobre a IgA secretória ter ocorrido. ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital Abstract: Not informed. Mestrado Mestre em Ciências Biológicas 1984 2018-07-15T12:19:36Z 2018-07-15T12:19:36Z info:eu-repo/semantics/publishedVersion info:eu-repo/semantics/masterThesis GOMES, Laurecir. Ação da proteinase de trypanosoma cruzi sobre as imunoglobulinas IgA, IgM e IgG humanas. 1984. 52f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/317233>. Acesso em: 15 jul. 2018. http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/317233 por info:eu-repo/semantics/openAccess 52f. application/pdf [s.n.] Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas reponame:Repositório Institucional da Unicamp instname:Universidade Estadual de Campinas instacron:UNICAMP |
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Previous issue date: 1984 === Resumo: As imunoglobulinas humanas IgG e IgM séricas e IgA de colostro foram submetidas à ação da proteinase de padrões do extrato de epimastigotas (Araújo, 1979) foi purificada 56 vezes e contendo 1825 unidades/mg. As preparações de imunoglobulinas resultantes do tratamento enzimático em condições ótimas de pH (pH 7.0 e pH 3.1) e os controles adequados, foram analisados em eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS (SDS 1% e DTT 100 mM), imunoeletroforese simples e bidimensional frente a imunessoros específicos. A degradação da molécula de IgG foi observada na eletroforese em gel de poliacrilamida, na comparação entre a preparação controle e a tratada com a enzima, onde a banda correspondente à cadeia pesada desaparece, havendo concentração de fragmentos de baixo peso molecular em nova banda de proteínas. A imunoeletroforese com os soros anti-IgG e anti-'delta¿, comprovam o comprometimento da molécula, pois desaparece a reatividade da cadeia pesada com o soro ant-'delta¿. Com as preparações de IgA, tratadas ou não com a enzima, não foi detectada fragmentação da molécula de imunoglobulina, nem nos testes de eletroforese em gel de poliacrilamida, nem nas reações de precipitação das imunoeletroforeses. Pouca ou nenhuma ação da proteinade sobre a IgA secretória ter ocorrido. ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital === Abstract: Not informed. === Mestrado === Mestre em Ciências Biológicas |
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