Papel da hidrofobicidade na evolução de proteínas

• Main Author: Pimentel, Laís Ozelin de Lima [UNESP]
• Other Authors: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
• Format: Others
• Language: Portuguese
• Published: Universidade Estadual Paulista (UNESP) 2015
• Subjects: Biologia molecular; Biofísica; Proteínas; Interações hidrofóbicas e hidrofílicas; Dobramento de proteína
• Online Access: http://hdl.handle.net/11449/127675; http://www.athena.biblioteca.unesp.br/exlibris/bd/cathedra/31-08-2015/000844273.pdf

Made available in DSpace on 2015-09-17T15:24:54Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2015. Added 1 bitstream(s) on 2015-09-17T15:47:01Z : No. of bitstreams: 1 000844273.pdf: 2534283 bytes, checksum: 94450333d4420bb0a2b9b9c01dfc331b (MD5) === Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) === As proteínas são as moléculas mais abundantes nas células, sendo de crucial importância para o funcionamento das mesmas, desempenhando atividades tanto regulatórias quanto estruturais. Uma proteína se torna biologicamente ativa ao passar por um processo chamado enovelamento e, assim, alcançar seu estado nativo e funcional. Dentre vários fatores que influenciam no enovelamento da proteína, um que possui grande relevância é a hidrofobicidade da proteína, que ocorre devido às propriedades físicas das cadeias laterais dos aminoácidos. A hidrofobicidade contribui para a formação de um núcleo estável e compacto, além de participar na formação de contatos. Em trabalhos anteriores (J. Chem. Phys. 125, 084904, 2006), foi mostrado que perturbar uma proteína através de uma mutação pode causar efeitos diferentes dependendo de sua hidrofobicidade média. Proteínas com baixa hidrofobicidade mostraram-se sensíveis a mutações, resultando em uma taxa de enovelamento mais lenta, enquanto as proteínas de alta hidrofobicidade permaneceram consideravelmente inalteradas. Utilizando quatro proteínas reais de hidrofobicidades diferentes, este trabalho visa mostrar a influência da hidrofobicidade média na variabilidade sequencial de proteínas e, posteriormente, correlacionar com os valores Φ e com o acoplamento direto entre os aminoácidos que formam contato. === Proteins are the most abundant molecules in the cell, being of crucial importance for your functioning, performing regulatory functions both as structural. A protein becomes biologically active passing through a process called folding and then achieves your native state. Among several factors that influence the protein folding, one that has a great participation is the protein hydrophobicity, which occurs because of physical properties of side chains of amino acids. The hydrophobicity contributes to form a compact and stable core, also participates of contacts formation. In previous work (J. Chem. Phys. 125, 084904, 2006), was showed that inserting a mutation in a protein can cause different effects depending on its global hydrophobicity. Proteins with low hydrophobicity showed sensibility to mutations, resulting in a slower folding rate, while proteins with high hydrophobicity remain almost the same. This work will present the influence of global hydrophobicity in sequence variability throughout evolution. This work aims to show the influence of mean hydrophobicity in protein sequence variability and subsequently correlate with Φ values and direct coupling between aminoacids forming a contact.