| Summary: | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico === In this work we use the Density Functional Theory (DFT) to analyze the influence of a water environment in the interaction between amino acids and a semiconductor
carbon nanotube (CNT). To the study of the interaction in vacuum we use both an ab initio and a parameterized tight-binding method. To the study of the same interactions
in water we performed finite temperature (300 K) molecular dynamics calculations, using the parameterized tight-binding method. The selected amino acids have different
hydrophobicity and polarity indexes. Our study shows that for the neutral amino acids, a direct relationship between the variation in the bonding distances and the hydrophobicity indexes when changing from vacuum to water environments, with the hydrophobic (hydrophilic) amino acids getting nearer (farther) of the carbon nanotube. The change in the binding energies, when going from the vacuum to the water environments, shows an inverse relationship with the polarity, with the amino acids that have more polar (nonpolar) side chains showing lower (greater) variations in the binding energies. We also analyze the variations in the binding energies in vacuum and water for the neutral and zwitterionic forms of glicine. We show that the zwitterionic form is more stable in the polar environment of water, whereas the neutral form is more stable in vacuum. === Neste trabalho utilizamos a teoria do funcional da densidade (DFT) para analisar a influência de um meio solvente, a água, na interação de aminoácidos com um nanotubo de carbono (CNT) semicondutor. Para o estudo das interações no vácuo utilizamos tanto um método ab-initio quanto um método tight binding parametrizado. Os estudos destas mesmas interações (CNT-aminoácidos) no meio aquoso foram realizados empregando o método de dinâmica molecular a uma temperatura de 300 K usando o método tight binding parametrizado. Os aminoácidos selecionados para o estudo tinham diferentes valores de índice de hidrofobicidade e de polaridade. Nossos resultados mostram que para a forma neutra destes aminoácidos, há uma relação direta entre a variação da distância da ligação, do vácuo em relação a água, e o índice de hidrofobicidade com os aminoácidos
mais hidrofóbicos (hidrofílicos) se aproximando (afastando) do nanotubo de carbono. A variação da energia de ligação, quando se passa do vácuo para o ambiente aquoso, apresenta
uma relação inversa com a polaridade, com os aminoácidos que possuem a cadeia lateral mais polares (menos polares) apresentado os menores (maiores) variações na energia
de ligação. Analisamos ainda as variações na energia de ligação no vácuo e na água para o aminoácido glicina em relação as suas possíveis formas elétricas: neutra e como íon
dipolar (zwiteri onica). Mostramos que a forma zwiteriônica é mais estável no ambiente polar da água, enquanto a forma neutra apresenta maior estabilidade no vácuo.
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