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Previous issue date: 2007-11-01 === Financiadora de Estudos e Projetos === Lectins are (glico) proteins of non immune origin able to cause cellular agglutination or
precipitation of glicoconjugates. Legume lectin refers to plant lectins that are found exclusively
in species of the Leguminosae family. A notable characteristic of legume lectins is that all their
proteins share tertiary structure consisting of a jelly-roll motif, which is basically composed by β
sheet, but present great variability the quaternary association. This variability is considered
responsible for conferring different degrees of stability to the legume lectins. This work presents
the isolation and characterization of the camptosemin, a protein of legume lectins family, isolated
from seeds of Camptosema ellipticum, a plant that belongs to the Brazilian open pasture.
Camptosemin found to be a tetrameric protein, whose protomers exhibits approximately
26 kDa. It was able to agglutinate erythrocyte of all ABO sanguineous types and it was showed
high affinity for N-acetylgalactosamin carbohydrate. Spectroscopic assays have demonstrated
that camptosemin is an extremely resistant protein against the thermal and chemical unfolding.
Through the analysis of the unfolding curves and the refolding assays, a model of two states for
the unfolding of the protein was proposed. According to this model, at the equilibrium, only
presents native tetramers and unfolded monomers. The obtained values of Tm and are
in agreement with the ones described for other lectins.
G O H Δ 2 === Lectinas são (glico)proteínas de origem não imune capazes de causar aglutinação celular
e/ou precipitação de glicoconjugados. O termo lectina de legume refere-se às lectinas de plantas
que são encontradas exclusivamente em exemplares da família Leguminosae. Uma característica
notável das lectinas de legumes é que todas as proteínas compartilham estrutura terciária
constituída pelo motivo jelly-roll , que é basicamente composto por folhas-β, mas apresentam
grande variabilidade nas formas de associação quaternária. Acredita-se que esta variabilidade seja
responsável por conferir diferentes graus de estabilidade a estas lectinas. Este trabalho descreve o
isolamento e a caracterização da camptosemina, uma proteína da família das lectinas de
leguminosas, isolada a partir de sementes de Camptosema ellipticum, uma planta pertencente ao
cerrado brasileiro.
Camptosemina mostrou-se como uma proteína tetramérica, cujos protômeros apresentam
aproximadamente 26 kDa, capaz de hemoaglutinar todos os tipos sanguíneos do sistema ABO e
com afinidade de ligação ao carboidrato N-acetilgalactosamina. Ensaios de estabilidade estrutural
utilizando técnicas espectroscópicas demonstraram que camptosemina é uma proteína
extremamente resistente a desnaturação térmica e química. Através da análise das curvas de
desnaturação e dos ensaios de reenovelamento, foi proposto um modelo de dois estados para o
processo de desnaturação da proteína, no qual, durante o equilíbrio, só existem tetrâmeros
completamente enovelados e monômeros completamente desnaturados. Os valores de Tm e
obtidos estão em conformidade com os de outras lectinas, encontrados na literatura. G O H Δ 2
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