Caracterização Físico-química da Isoforma Gama-tripsina Bovina

• Main Author: Lacerda, CD
• Other Authors: SANTANA, M. A.
• Format: Others
• Published: Universidade Federal do Espírito Santo 2016
• Online Access: http://repositorio.ufes.br/handle/10/5135

Made available in DSpace on 2016-08-29T15:37:45Z (GMT). No. of bitstreams: 1 tese_6919_CAROLINE DUTRA LACERDA.pdf: 5298429 bytes, checksum: b9a5ee4af3131c1baa3726d590e70c88 (MD5) Previous issue date: 2014-06-26 === Uma nova isoforma tripsina bovina foi purificada a partir de amostras comerciais por cromatografia de troca iônica por Sephadex SP C50®. A nova isoforma contém, além da perda do hexapeptídeo N-terminal (como encontrado na molécula progenitora β-tripsina) uma clivagem intra-cadeia entre o Lys-155 e Ser-156. A nova enzima denominada -tripsina mostrou propriedades similares com a isoforma α-tripsina que contém o mesmo número de cadeia polipeptídica (duas cadeias), massa molecular (23312 Da), estrutura secundária, volume hidrodinâmico e outros. Apesar das semelhanças estruturais e enzimáticas dessas duas isoformas, -tripsina tem uma taxa de formação inferior a partir da β-tripsina, carga superficial inferior, mas a -tripsina tem estabilidade térmica mais elevada do que a α-tripsina. Devido à facilidade de purificação das isoformas a partir de tripsina bovina de fonte comercial, e as propriedades descritas acima, esta enzima tornar-se uma alternativa interessante para a indústria de alimentos e de detergente, bem como para pesquisa de biocatalisadores.