Sekundärstrukturen in ß-Peptiden und Hydrazinopeptiden

• Main Author: Günther, Robert
• Other Authors: Universität Leipzig, Fakultät für Biowissenschaften, Pharmazie und Psychologie
• Format: Doctoral Thesis
• Language: deu
• Published: Universitätsbibliothek Leipzig 2004
• Subjects: Chemie; Biologie; conformational analyses / ab initio MO theory / molecular mechanics / secondary structure / foldamers; ddc:610
• Online Access: http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-37082; http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-37082; http://www.qucosa.de/fileadmin/data/qucosa/documents/3708/52.pdf; http://www.qucosa.de/fileadmin/data/qucosa/documents/3708/52.ps

In der vorliegenden Arbeit wird die Aufklärung der Konformation von Peptiden mit speziell modifizierten Aminosäuren beschrieben. Die Methoden der theoretischen Chemie (Quantenchemie, Molekülmechanik, Moleküldynamik) bilden dabei die Grundlage der Konformationsanalysen. Durch systematische Anwendung dieser Methoden werden im ersten Teil der Arbeit die konformativen Eigenschaften verschiedener [beta]-Aminosäuren und ihrer Oligomere ([beta]-Peptide) untersucht. Aus diesen Ergebnissen werden anschließend Regeln für das Sekundärstrukturdesign von ß-Peptiden abgeleitet. Der zweite Teil beschäftigt sich mit der theoretischen Konformationsanalyse von [alpha]- Hydrazinosäuren und ihrer Oligomere (Hydrazinopeptide). Aus den gewonnenen Erkenntnissen über die Ausbildung charakteristischer Sekundärstrukturelemente in diesen Verbindungen wird ebenfalls ein Regelwerk für das Design von Sekundärstrukturen aufgestellt. === The present work describes the conformational characteristics of pepttides with specifically modified amino acid constituents. For this purpose, the methods of theoretical chemistry (quantum chemistry, molecular mechanics, molecular dynamics) are utilisied for the conformational analyses. The conformation of various [beta]-amino acids and their oligomers ([beta]-peptides) are inverstigated in the first part of this work applying these methods. Rules for the design of definite secondary structures in [beta]-peptides are then derived from the obtained results. In the second part, systematic theoretical conformational analyses on [alpha]-hydrazino acids and their oligomers (hydrazino peptides) are described. The results are then used to compile a set of rules for the formation of characteriasitc secondary structures in this class of compounds.