Étude de l'interaction entre ions multichargés et systèmes complexes d'intérêt biologique : effets de l'environnement à l'échelle moléculaire

• Main Author: Capron, Michael
• Language: FRE
• Published: Université de Caen 2011
• Subjects: [PHYS:PHYS:PHYS_ATM-PH] Physics/Physics/Atomic and Molecular Clusters; Spectrométrie de masse à temps de vol; interaction ion-molécule; ions multichargés; biomolécules; cluster (chimie); ionisation; chimie sous rayonnement; spectrométrie de masse avec ionisation electrospray
• Online Access: http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00741879; http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/74/18/79/PDF/these_final.pdf

Cette thèse présente l'étude de l'interaction d'ions multichargés de basse énergie (quelques 10 keV) avec des systèmes complexes d'intérêt biologique (acides aminés et base azotée). Dans ce cadre, l'objectif de travail se situe dans la compréhension et la mise en évidence d'effets de l'environnement moléculaire. Afin d'étudier ce phénomène, les spectres en temps de vol des produits cationiques issus de la collision ont été comparés dans le cas de molécules isolées ou au sein d'agrégats purs ou mixtes. Il est apparu que l'environnement moléculaire permettait d'une part de protéger la molécule en autorisant la répartition de l'énergie et de la charge après la collision (se traduisant par une diminution de la fragmentation globale, la fermeture de certaines voies, ...). D'autre part, l'environnement semble susceptible de fragiliser certaines liaisons intramoléculaires comme l'illustre l'apparition de nouvelles voies de fragmentions dans les agrégats d'adénine. Enfin, l'agrégat constitue également un premier environnement chimique avec lequel la molécule va pouvoir interagir. Les spectres obtenus avec des agrégats hydratés d'adénine signent par exemple le transfert d'un proton depuis les molécules d'eau vers la base azotée. Plus surprenant encore, les ions multichargés semblent induire la formation de liaisons peptidiques au sein d'agrégats de beta-alanine. Ce dernier résultat a été étudié plus en détails en fonction de la taille des agrégats ou de l'ion projectile utilisé. Un certains nombre de critères (flexibilité et géométrie de la molécule, testées en utilisant d'autres acides aminés) ont été avancés pour prédire la formation de liaisons peptidiques.