Lactate dehydrogenase of Mugil sp. (Mugilidae, Perciformes). Lack of electrokinetic, thermostability and kinetic differences among individuals with different number of scales

• Main Authors: Marcelo dos Santos, Maria Luiza B. Schwantes, Arno Rudi Schwantes
• Format: Article
• Language: English
• Published: Sociedade Brasileira de Genética 2000-03-01
• Series: Genetics and Molecular Biology
• Online Access: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1415-47572000000100026

The scale number in lateral sets (SNS) of Mugil sp. (Mugilidae, Perciformes) collected in the lagoon-estuarine region of Cananéia, State of São Paulo ranges from 33 to 39. Electrokinetic, kinetic and thermostability properties of lactate dehydrogenase (LDH) were tested to determine if individuals with different SNS correspond to different species or populations of mullet. As in many other teleosts, LDH-A*, LDH-B*, and LDH-C* loci were detected. Through a two-fold serial dilution method applied to 10 different tissues of Mugil sp., a bidirectionally divergent expression of these loci was suggested. No association among LDH electrophoretic pattern, thermal inactivation, kinetic responses and different SNS was observed. The apparent Km (pyr) values obtained here were similar to Km values obtained by other authors for muscle and heart LDH or their purified isoforms. The effect of NaCl on Km and Vmax values of Mugil sp. (35 and 39 SNS individuals) indicates that this salt behaves as a competitive inhibitor, since it decreases enzyme-substrate affinity. Thus, electrokinetic and thermostability behavior, Km and Vmax values and the effect of NaCl do not permit us to consider these mullets, with SNS ranging from 33 to 39, as belonging to different populations or species.<br>O número de escamas em séries laterais (SNS) de exemplares de Mugil sp. (Mugilidae, Perciformes) coletados na região estuarino-lagunar de Cananéia, Estado de São Paulo, varia de 33 a 39. A fim de tentar determinar se exemplares com diferentes SNS corresponderiam a diferentes espécies ou populações de tainhas, foram analisadas as propriedades eletrocinéticas, cinéticas e de termoestabilidade da sua lactato desidrogenase (LDH). A exemplo de muitos teleósteos, a LDH de Mugil sp. mostrou-se codificada por 3 locos gênicos: LDH-A*, LDH-B* e LDH-C*. Método de diluições seriadas aplicado a 10 diferentes tecidos dessa espécie sugeriu um padrão bidirecionalmente divergente de expressão desses locos da LDH. Não foi observada nenhuma associação entre padrão eletroforético, inativação térmica, respostas cinéticas e diferentes SNS. Os valores de Km (pyr) aparente aqui obtidos mostraram-se similares aos obtidos por outros autores para músculo e coração, bem como aos de suas isoformas purificadas. O efeito do NaCl nos valores de Km e Vmax de Mugil sp. (SNS de 35 e 39) indica que esse sal se comporta como um inibidor competitivo, já que decresce a afinidade enzima-substrato. Assim, os comportamentos eletrocinéticos e de termoestabilidade, valores de Km e Vmax e os efeitos do NaCl sobre esses não nos permitem caracterizar as tainhas capturadas na região estuarino-lagunar de Cananéia, com amplitudes de SNS de 33 a 39, como diferentes espécies ou populações.