Purificação e propriedades do vírus do mosaico do quenopódio Purification and properties of chenopodium mosaic virus
O vírus do mosaico do quenopódio foi purificado por meio de centrifugações alternadas de baixa e alta velocidade, complementadas pelo tratamento com clorofórmio e álcool amílico. Foram obtidas preparações altamente ativas, que apresentaram as reações características das proteínas e um espectro de ab...
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Instituto Agronômico de Campinas
1958-01-01
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Series: | Bragantia |
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doaj-0b631277e5a1428bb4fcfc681b3d480a2020-11-24T22:59:33ZengInstituto Agronômico de CampinasBragantia0006-87051678-44991958-01-0117unico16717610.1590/S0006-87051958000100012Purificação e propriedades do vírus do mosaico do quenopódio Purification and properties of chenopodium mosaic virusDarcy M. SilvaMário MeneghiniHelena Lopes de Souza SantosO vírus do mosaico do quenopódio foi purificado por meio de centrifugações alternadas de baixa e alta velocidade, complementadas pelo tratamento com clorofórmio e álcool amílico. Foram obtidas preparações altamente ativas, que apresentaram as reações características das proteínas e um espectro de absorção da luz ultravioleta igual ao das nucleoproteínas, e que não apresentavam o fenômeno de anisotropia de fluxo. O sedimento dessas preparações purificadas, obtido na ultracentrífuga, retomado em um pequeno volume de solução de sulfato de amônio 0,2 saturada e guardado a 4°C, produz um grande número de microcristais. As partículas que compõem as preparações examinadas ao microscópio são de aspecto e dimensões bastante uniformes; são "esféricas" e de cerca de 30 milimicros de diâmetro. O material purificado se assemelha ao vírus do mosaico "southern bean", quanto ao aspecto dos cristais, mas os testes de hospedeiros e sorológicos indicaram tratar-se de dois vírus perfeitamente distintos.<br>The Chenopodium mosaic virus was purified by means of alternated low and high speed centrifugations combined with chloroform N-amyl alcohol treatment. Such preparations have a high activity, give positive tests for protein and its ultra-violet absorption spectrum is that of a nucleoprotein solution. They do not show the phenomenon of anisotropy of flow. When examined in the electron microscope they showed to be constituted of "spherical" particles of uniform size having an approximate diameter of 30 mμ.. If a pellet of the purified virus is resuspended in a small volume of 0,2 saturated (NH4)2 SO4 solution and kept at 4°C for several hours, masses of roughly rhombic crystals are formed. As far as the size of particles and the form of crystals are concerned, the Chenopodium mosaic virus resembles the southern bean mosaic virus. They differ, however, in their host range and are not related serologically.http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0006-87051958000100012 |
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